Inhibition can be either reversible, interacting with the enzyme through non-covalent   associations and dissociations, or they can be irreversible, interacting through stable, covalent bonds that cause loss of active enzyme concentration.

Reversible inhibition can be defined in various ways based upon where on the enzyme the inhibitor interacts, relative to the substrate binding site.

A competitive inhibitor interacts with the enzyme at the substrate binding site, thereby

competing with the substrate. This type of inhibition will cause a change in the

enzyme’s apparent affinity for the substrate (change in apparent KM) but will not affect the Vmax since the substrate can potentially oust the inhibitor at high enough

concentrations. The following plot is a double reciprocal plot (Lineweaver-Burk) of

enzymatic rates observed in the presence of a competitive inhibitor. Line A is the

Lineweaver-Burk plot of the NON-inhibited enzymatic rates observed with various

concentrations of substrate. Line B is the Lineweaver-Burk plot of the enzymatic rates observed under the same conditions however in the presence of an inhibitor. Notice    how the oes not change, however the increases in    the presence of the inhibitor.

Some inhibitors interact with the enzyme at a site other than the substrate binding site. Such an event may alter the conformation of the enzyme resulting in:

1. A decrease in only the maximum catalytic rate (Vmax) of the enzyme (pure noncompetitive inhibition) or

2. A decrease in both the maximum catalytic rate (Vmax) and the apparent affinity (KM) for the substrate (mixed-typed inhibition).

The following shows an example of each inhibition:

Another type of reversible inhibition occurs when the inhibitor binds only once the enzyme-substrate complex (ES) is formed. This type of inhibition is

called uncompetitive inhibition and can be easily recognized by parallel lines on a Lineweaver-Burk plot.